㈠ 氨基酸的命名
氨基酸的系統命名法是把氨基作為取代基,羧酸作為母體來命名。例如: NH2CH2COOH氨基乙酸(俗名甘氨酸),稱為氨基乙酸。 但通常根據其來源或性質採用俗名或中英文縮寫,並已廣泛使用。各種氨基酸的中文縮寫是由俗名去掉詞尾「氨酸」兩字而得;其英文縮寫是由各種氨基酸英文名字的前三個字母組成的,如Gly、Ala等是表示甘氨酸、丙氨酸等
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㈢ 氨基酸的結構通式與簡寫
除甘氨酸外均為L-α-氨基酸其中(脯氨酸是一種L-α-亞氨基酸),其結構通式如圖(R基為可變基團):構成蛋白質的氨基酸都是一類含有羧基並在與羧基相連的碳原子下連有氨基的有機化合物,目前自然界中尚未發現蛋白質中有氨基和羧基不連在同一個碳原子上的氨基酸。除甘氨酸外,其它蛋白質氨基酸的α-碳原子均為不對稱碳原子(即與α-碳原子鍵合的四個取代基各不相同),因此氨基酸可以有立體異構體,即可以有不同的構型(D-型與L-型兩種構型)。
㈣ 氨基酸的定義
早前氨基酸的定義是氨基和羧基連在同一個碳上的有機化合物叫做氨基酸,後來定義擴大了,找有還有氨基和羧基的都叫做氨基酸。所以氨基酸中含有S很正常。
㈤ 如何判斷一個物質的氨基酸個數,羧基個數,幾個肽鍵,結合這個圖講一下
首先假設肽鍵有n個,則可以判斷出氨基酸有(n+1)個。
根據圖片所示,3、5、6都為肽鍵(CONH),因此可以算出有三個肽鍵和四個氨基酸。
四個氨基酸除了頭和尾的氨基和羧基之外,其他都會脫水縮合形成肽鍵,所以有一個羧基和一個氨基。
但是又因為圖中所示的R基中,還存在有一個氨基(—NH2)和一個羧基(—COOH),因此共有兩個羧基和兩個氨基。
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肽鍵形成原理:
一條多肽鏈的一端含有一個游離的氨基,另一端含有一個游離的羧基。所以,一般肽鏈中形成的肽鍵數比氨基酸分子數少一個。
每兩個分子的氨基酸脫水縮合反應成一個肽鍵失去一個水分子,肽鍵數等於失去的水分子數等於氨基酸數減形成的肽鏈數。
每形成一個肽鍵將丟失一分子水。肽鏈中的氨基酸的α-氨基和α-羧基都用於形成肽鍵,所以一個肽鏈只有一個游離的α-氨基(常稱為肽鏈N端)和一個游離的α-羧基(常稱為肽鏈C端)。
㈥ 20種氨基酸結構
AlaninealaaCH3-CH(NH2)-COOH
ArginineargrHN=C(NH2)-NH-(CH2)3-CH(NH2)-COOH
AsparagineasnnH2N-CO-CH2-CH(NH2)-COOH
AsparticacidaspdHOOC-CH2-CH(NH2)-COOH
CysteinecyscHS-CH2-CH(NH2)-COOH
GlutamineglnqH2N-CO-(CH2)2-CH(NH2)-COOH
GlutamicacidglueHOOC-(CH2)2-CH(NH2)-COOH
GlycineglygNH2-CH2-COOH
HistidinehishNH-CH=N-CH=C-CH2-CH(NH2)-COOH
|__________|
IsoleucineileiCH3-CH2-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH
Leucineleul(CH3)2-CH-CH2-CH(NH2)-COOH
LysinelyskH2N-(CH2)4-CH(NH2)-COOH
MethioninemetmCH3-S-(CH2)2-CH(NH2)-COOH
PhenylalaninephefPh-CH2-CH(NH2)-COOH
ProlinepropNH-(CH2)3-CH-COOH
|_________|
SerinesersHO-CH2-CH(NH2)-COOH
ThreoninethrtCH3-CH(OH)-CH(NH2)-COOH
TryptophantrpwPh-NH-CH=C-CH2-CH(NH2)-COOH
|_______|
TyrosinetyryHO-p-Ph-CH2-CH(NH2)-COOH
Valinevalv(CH3)2-CH-CH(NH2)-COOH
㈦ 關於氨基酸的幾個問題
鹼水解的中間反應機理請打開下面的鏈接:色氨酸為何在沸水中被破壞我還沒查到,不好意思 脯氨酸結構式的圖片鏈接如下: http://www.chemyq.com/xz/img/img3/344-25-2.gif 其中的含氮五元環與吡咯的骨架一致,只不過不含雙鍵,且羧基位於環上的α碳原子上,因此脯氨酸的系統命名法叫做β-吡咯烷基-α-羧酸。
㈧ 氨基酸的結構簡式是什麼
α-氨基酸結構簡式可表示為:
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氨基酸是羧酸碳原子上的氫原子被氨基取代後的化合物,氨基酸分子中含有氨基和羧基兩種官能團。
與羥基酸類似,氨基酸可按照氨基連在碳鏈上的不同位置而分為α-,β-,γ-...w-氨基酸,但經蛋白質水解後得到的氨基酸都是α-氨基酸,而且僅有二十幾種,他們是構成蛋白質的基本單位。
氨基酸是構成動物營養所需蛋白質的基本物質。是含有鹼性氨基和酸性羧基的有機化合物。氨基連在α-碳上的為α-氨基酸。組成蛋白質的氨基酸大部分為α-氨基酸。
氨基酸在人體內通過代謝可以發揮下列一些作用:①合成組織蛋白質;②變成酸、激素、抗體、肌酸等含氨物質;③轉變為碳水化合物和脂肪;④氧化成二氧化碳和水及尿素,產生能量。
氨基酸的發現
第一個被發現的氨基酸是在1806年,由法國化學家在蘆筍裡面分離出了天冬氨酸,而後陸續有幾個氨基酸被單獨發現。
而最後確立氨基酸的命名則是在1900年左右通過化學家在實驗室水解不同的蛋白,得到了很多種不同的氨基酸,就是有一個氨基一個羧基和一個側鏈的結構的物質。
1820年在蛋白質的水解產物中發現了結構最簡單的甘氨酸,到1940年已發現自然界中有20種左右的氨基酸。
1806年首次發現天門冬氨酸,1935年發現最後一種氨基酸蘇氨酸,賴氨酸是 Drech-sel 於1889年首先從酪蛋白上分離出來的。
㈨ 為什麼鹼性氨基酸的PH值偏鹼性
氨基酸在水溶液或結晶內基本上均以兼性離子或偶極離子的形式存在。所謂兩性離子是指在同一個氨基酸分子上帶有能釋放出質子的NH3+纈氨酸離子和能接受質子的COO-負離子,因此氨基酸是兩性電解質。
氨基酸的等電點:氨基酸的帶電狀況取決於所處環境的pH值,改變pH值可以使氨基酸帶正電荷或負電荷,也可使它處於正負電荷數相等,即凈電荷為零的兩性離子狀態。
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對標准氨基酸化學性質的認識為理解生物化學的中心,根據R基團的不同性質將氨基酸分類可使這一問題簡化。按照R基團的極性(polarity)或在生理pH(接近pH7.0)下與水相互作用的趨勢等可將它們分為非極性、極性不帶電、帶正電(鹼性)、帶負電(酸性)R基團的氨基酸。
20種蛋白質氨基酸在結構上的差別取決於側鏈基團R的不同。通常根據R基團的化學結構或性質將20種氨基酸進行分類。